Danh mục

Báo cáo khoa học: The Alzheimer b-peptide shows temperature-dependent transitions between left-handed 31-helix, b-strand and random coil secondary structures

Số trang: 12      Loại file: pdf      Dung lượng: 363.35 KB      Lượt xem: 7      Lượt tải: 0    
Thu Hiền

Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

The temperature-induced structural transitions of the full length Alzheimeramyloid b-peptide [Ab(1–40) peptide] and fragments of it were studiedusing CD and1H NMR spectroscopy. The full length peptide undergoesan overall transition from a state with a prominent population of left-handed 31 (polyproline II; PII)-helix at 0C to a random coil state at60C, with an averageDH of 6.8 ± 1.4 kJÆmol)1per residue, obtained byfitting a Zimm–Bragg model to the CD data.
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: The Alzheimer b-peptide shows temperature-dependent transitions between left-handed 31-helix, b-strand and random coil secondary structures

Tài liệu được xem nhiều: