Danh mục

Báo cáo khoa học: A hydrophobic segment within the C-terminal domain is essential for both client-binding and dimer formation of the HSP90-family molecular chaperone

Số trang: 9      Loại file: pdf      Dung lượng: 340.76 KB      Lượt xem: 7      Lượt tải: 0    
Hoai.2512

Hỗ trợ phí lưu trữ khi tải xuống: 4,500 VND Tải xuống file đầy đủ (9 trang) 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

Thea isoform of human 90-kDa heat shock protein(HSP90a) is composed of three domains: the N-terminal(residues 1–400); middle (residues 401–615) and C-terminal(residues 621–732). The middle domain is simultaneouslyassociated with the N- and C-terminal domains, and theinteractionwith the lattermediates thedimeric configurationof HSP90. Besides one in the N-terminal domain, an addi-tional client-binding site exists in the C-terminal domain ofHSP90.
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: A hydrophobic segment within the C-terminal domain is essential for both client-binding and dimer formation of the HSP90-family molecular chaperone

Tài liệu được xem nhiều: