Danh mục

Báo cáo khoa học: A novel hyperthermostable 5¢-deoxy-5¢-methylthioadenosine phosphorylase from the archaeon Sulfolobus solfataricus

Số trang: 14      Loại file: pdf      Dung lượng: 380.26 KB      Lượt xem: 9      Lượt tải: 0    
Thư viện của tui

Hỗ trợ phí lưu trữ khi tải xuống: 7,000 VND Tải xuống file đầy đủ (14 trang) 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

We report herein the first molecular characterization of 5¢-deoxy-5¢-methyl-thio-adenosine phosphorylase II from Sulfolobus solfataricus(SsMTAPII).The isolated gene of SsMTAPII was overexpressed inEscherichia coliBL21. Purified recombinant SsMTAPII is a homohexamer of 180 kDa withan extremely low Km(0.7lm) for 5¢-deoxy-5¢-methylthioadenosine. Theenzyme is highly thermophilic with an optimum temperature of 120C andextremely thermostable with an apparent Tmof 112C that increases inthe presence of substrates....
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: A novel hyperthermostable 5¢-deoxy-5¢-methylthioadenosine phosphorylase from the archaeon Sulfolobus solfataricus

Tài liệu được xem nhiều: