Danh mục

Báo cáo khoa học: An Escherichia coli twin-arginine signal peptide switches between helical and unstructured conformations depending on the hydrophobicity of the environment

Số trang: 8      Loại file: pdf      Dung lượng: 348.41 KB      Lượt xem: 7      Lượt tải: 0    
Thư viện của tui

Hỗ trợ phí lưu trữ khi tải xuống: 4,000 VND Tải xuống file đầy đủ (8 trang) 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

The Tat system catalyzes the transport of folded globularproteins across the bacterial plasma membrane and thechloroplast thylakoid. It recognizes cleavable signal peptidescontainingacritical twin-argininemotif but little isknownofthe overall structure of these peptides. In this report, we haveanalyzed the secondary structure of the SufI signal peptide,together with those of two nonfunctional variants in whichthe region around the twin-arginine, RRQFI, is replaced byKKQFI or RRQAA. Circular dichroism studies show thatthe SufI peptide exists as anunstructuredpeptide in aqueoussolvent with essentially no stable secondary structure....
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: An Escherichia coli twin-arginine signal peptide switches between helical and unstructured conformations depending on the hydrophobicity of the environment

Tài liệu được xem nhiều: