Danh mục

Báo cáo khoa học: Binding of ligands originates small perturbations on the microscopic thermodynamic properties of a multicentre redox protein

Số trang: 10      Loại file: pdf      Dung lượng: 238.67 KB      Lượt xem: 5      Lượt tải: 0    
10.10.2023

Hỗ trợ phí lưu trữ khi tải xuống: 5,000 VND Tải xuống file đầy đủ (10 trang) 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

NMR and visible spectroscopy coupled to redox measurements were usedto determine the equilibrium thermodynamic properties of the four haemsin cytochrome c3under conditions in which the protein was bound to lig-ands, the small anion phosphate and the protein rubredoxin with the ironin the active site replaced by zinc. Comparison of these results with datafor the isolated cytochrome shows that binding of ligands causes only smallchanges in the reduction potentials of the haems and their pairwise inter-actions, and also that the redox-sensitive acid–base centre responsible forthe redox–Bohr effect is essentially unaffected. ...
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Binding of ligands originates small perturbations on the microscopic thermodynamic properties of a multicentre redox protein

Tài liệu được xem nhiều: