Danh mục

Báo cáo khoa học: Dolastatin 15 binds in the vinca domain of tubulin as demonstrated by Hummel–Dreyer chromatography

Số trang: 7      Loại file: pdf      Dung lượng: 200.36 KB      Lượt xem: 9      Lượt tải: 0    
10.10.2023

Hỗ trợ phí lưu trữ khi tải xuống: 3,500 VND Tải xuống file đầy đủ (7 trang) 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

The antimitotic depsipeptide dolastatin 15 was radiolabeledwith tritium in its amino-terminal dolavaline residue.Dolastatin 15, although potently cytotoxic, is a relativelyweak inhibitor oftubulin assembly and does not inhibit thebinding ofany other ligand to tubulin. The only methodo-logy found to demonstrate an interaction between the dep-sipeptide and tubulin was Hummel–Dreyer equilibriumchromatography on Sephadex G-50 superfine. The averageapparent Kd value obtained in these studies was about30lM, with no difference observed when column size ortubulin concentration was varied....
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Dolastatin 15 binds in the vinca domain of tubulin as demonstrated by Hummel–Dreyer chromatography

Tài liệu được xem nhiều: