Danh mục

Báo cáo khoa học: Electrostatic contacts in the activator protein-1 coiled coil enhance stability predominantly by decreasing the unfolding rate

Số trang: 14      Loại file: pdf      Dung lượng: 494.11 KB      Lượt xem: 9      Lượt tải: 0    
Thư viện của tui

Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

The hypothesis is tested that Jun–Fos activator protein-1 coiled coil inter-actions are dominated during late folding events by the formation of intri-cate intermolecular electrostatic contacts. A previously derived cJun–FosWwas used as a template as it is a highly stable relative of the wild-typecJun–cFos coiled coil protein (thermal melting temperature = 63C versus16C), allowing kinetic folding data to be readily extracted.
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Electrostatic contacts in the activator protein-1 coiled coil enhance stability predominantly by decreasing the unfolding rate

Tài liệu được xem nhiều: