Danh mục

Báo cáo khoa học: Importance of tyrosine residues of Bacillus stearothermophilus serine hydroxymethyltransferase in cofactor binding and L-allo-Thr cleavage Crystal structure and biochemical studies

Số trang: 14      Loại file: pdf      Dung lượng: 664.99 KB      Lượt xem: 5      Lượt tải: 0    
Jamona

Hỗ trợ phí lưu trữ khi tải xuống: 7,000 VND Tải xuống file đầy đủ (14 trang) 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

Serine hydroxymethyltransferase (SHMT) fromBacillus stearothermophilus(bsSHMT) is a pyridoxal 5¢-phosphate-dependent enzyme that catalyses theconversion of l-serine and tetrahydrofolate to glycine and 5,10-methylenetetrahydrofolate. In addition, the enzyme catalyses the tetrahydrofolate-independent cleavage of 3-hydroxy amino acids and transamination.
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Importance of tyrosine residues of Bacillus stearothermophilus serine hydroxymethyltransferase in cofactor binding and L-allo-Thr cleavage Crystal structure and biochemical studies

Tài liệu được xem nhiều: