Báo cáo khoa học: Methylthioadenosine phosphorylase from the archaeon Pyrococcus furiosus
Số trang: 11
Loại file: pdf
Dung lượng: 598.49 KB
Lượt xem: 7
Lượt tải: 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:
Thông tin tài liệu:
The extremely heat-stable 5¢-methylthioadenosine phos-phorylase from the hyperthermophilic archaeonPyrococcusfuriosuswas cloned, expressed to high levels inEscherichiacoli, and purified to homogeneity by heat precipitation andaffinity chromatography. The recombinant enzyme wassubjected to a kinetic analysis including initial velocity andproduct inhibition studies. The reaction follows an orderedBi–Bi mechanism and phosphate binding precedes nucleo-side binding in the phosphorolytic direction....
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Methylthioadenosine phosphorylase from the archaeon Pyrococcus furiosus
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Methylthioadenosine phosphorylase from the archaeon Pyrococcus furiosus
Tìm kiếm theo từ khóa liên quan:
Report medicine traditional medicine scientific reports molecular Biology tumor cells AntimicrobialTài liệu liên quan:
-
Báo cáo khóa học: The structure–function relationship in the clostripain family of peptidases
10 trang 39 0 0 -
Ebook Animal models of epilepsy, methods and innovations: Part 1
146 trang 37 0 0 -
7 trang 32 0 0
-
Báo cáo khoa học: Parsing in the Ahsmmeeofa Comldete Lexicon
2 trang 31 0 0 -
8 trang 30 0 0
-
Ebook Bovine viral diarrhea virus - Diagnosis, management, and control: Part 1
108 trang 28 0 0 -
Báo cáo khoa học: Are UV-induced nonculturable Escherichia coli K-12 cells alive or dead?
7 trang 27 0 0 -
Ebook The cell - A molecular approach (4/E): Part 2
272 trang 27 0 0 -
14 trang 27 0 0
-
Báo cáo khoa học: Viral entry mechanisms: cellular and viral mediators of herpes simplex virus entry
9 trang 26 0 0