Danh mục

Báo cáo khoa học: Methylthioadenosine phosphorylase from the archaeon Pyrococcus furiosus

Số trang: 11      Loại file: pdf      Dung lượng: 598.49 KB      Lượt xem: 7      Lượt tải: 0    
Thư viện của tui

Hỗ trợ phí lưu trữ khi tải xuống: 5,500 VND Tải xuống file đầy đủ (11 trang) 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

The extremely heat-stable 5¢-methylthioadenosine phos-phorylase from the hyperthermophilic archaeonPyrococcusfuriosuswas cloned, expressed to high levels inEscherichiacoli, and purified to homogeneity by heat precipitation andaffinity chromatography. The recombinant enzyme wassubjected to a kinetic analysis including initial velocity andproduct inhibition studies. The reaction follows an orderedBi–Bi mechanism and phosphate binding precedes nucleo-side binding in the phosphorolytic direction....
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Methylthioadenosine phosphorylase from the archaeon Pyrococcus furiosus

Tài liệu được xem nhiều: