Phân tích tư tưởng của nhân dân qua đoạn thơ: Những người vợ nhớ chồng… Những cuộc đời đã hóa sông núi ta trong Đất nước của Nguyễn Khoa Điềm
3378
1
0
9 trang
Differential scanning calorimetry was used to investigate the thermalunfolding of actin specifically cleaved within the DNaseI-binding loopbetween residues Met47-Gly48 or Gly42-Val43 by two bacterial proteases,subtilisin or ECP32⁄grimelysin (ECP), respectively. The results obtainedshow that both cleavages strongly decreased the thermal stability of mono-meric actin with either ATP or ADP as a bound nucleotide.
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Specific cleavage of the DNase-I binding loop dramatically decreases the thermal stability of actin
