Danh mục

Báo cáo khoa học: Structures and mode of membrane interaction of a short a helical lytic peptide and its diastereomer determined by NMR, FTIR, and fluorescence spectroscopy

Số trang: 12      Loại file: pdf      Dung lượng: 498.33 KB      Lượt xem: 4      Lượt tải: 0    
Thư viện của tui

Phí tải xuống: 6,000 VND Tải xuống file đầy đủ (12 trang) 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

The interactionofmany lytic cationic antimicrobial peptideswith their target cells involves electrostatic interactions,hydrophobic effects, and the formation of amphipathic sec-ondary structures, such asahelices orbsheets. We haveshown in previous studies that incorporating 30%D-aminoacids intoashortahelical lyticpeptidecomposedofleucine and lysine preserved the antimicrobial activity of theparent peptide, while the hemolytic activity was abolished.
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Structures and mode of membrane interaction of a short a helical lytic peptide and its diastereomer determined by NMR, FTIR, and fluorescence spectroscopy

Tài liệu được xem nhiều:

Gợi ý tài liệu liên quan: