Danh mục

Báo cáo khoa học: Substitution of residues at the double dimer interface affects the stability and oligomerization of goose d-crystallin

Số trang: 11      Loại file: pdf      Dung lượng: 784.58 KB      Lượt xem: 5      Lượt tải: 0    
Thu Hiền

Hỗ trợ phí lưu trữ khi tải xuống: 5,500 VND Tải xuống file đầy đủ (11 trang) 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

d-Crystallin is the major structural protein in avian and reptilian eye lenses,and confers special refractive properties. The protein is a homotetramerarranged as a dimer of dimers. In the present study, the roles of the sidechains of Glu267, Lys315, and Glu327, which provide hydrogen bonds atthe double dimer interface, were investigated. Hydrophobic side chain sub-stitution led to all mutant proteins having an unstable dimer interface.
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Substitution of residues at the double dimer interface affects the stability and oligomerization of goose d-crystallin

Tài liệu được xem nhiều: