Danh mục

Báo cáo khoa học: The binding of foot-and-mouth disease virus leader proteinase to eIF4GI involves conserved ionic interactions

Số trang: 10      Loại file: pdf      Dung lượng: 334.11 KB      Lượt xem: 10      Lượt tải: 0    
Thư viện của tui

Hỗ trợ phí lưu trữ khi tải xuống: 5,000 VND Tải xuống file đầy đủ (10 trang) 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

The leader proteinase (Lpro) of foot-and-mouth disease virus (FMDV) ini-tially cleaves itself from the polyprotein. Subsequently, Lprocleaves thehost proteins eukaryotic initiation factor (eIF) 4GI and 4GII. This preventsprotein synthesis from capped cellular mRNAs; the viral RNA is still trans-lated, initiating from an internal ribosome entry site. Lprocleaves eIF4GIbetween residues G674 and R675. We showed previously, however, thatLprobinds to residues 640–669 of eIF4GI. Binding was substantiallyimproved when the eIF4GI fragment contained the eIF4E binding site andeIF4E was present in the binding assay....
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: The binding of foot-and-mouth disease virus leader proteinase to eIF4GI involves conserved ionic interactions

Tài liệu được xem nhiều: