Danh mục

Báo cáo khoa học: The interaction of the Escherichia coli protein SlyD with nickel ions illuminates the mechanism of regulation of its peptidyl-prolyl isomerase activity

Số trang: 16      Loại file: pdf      Dung lượng: 1.42 MB      Lượt xem: 5      Lượt tải: 0    
Jamona

Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

The sensitive to lysis D (SlyD) protein fromEscherichia coliis related tothe FK506-binding protein family, and it harbours both peptidyl-prolylcis–transisomerase (PPIase) and chaperone-like activity, preventing aggre-gation and promoting the correct folding of other proteins. Whereas afunctional role of SlyD as a protein-folding catalyst in vivo remainsunclear, SlyD has been shown to be an essential component for [Ni–Fe]-hydrogenase metallocentre assembly in bacteria.
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: The interaction of the Escherichia coli protein SlyD with nickel ions illuminates the mechanism of regulation of its peptidyl-prolyl isomerase activity

Tài liệu được xem nhiều: