Danh mục

Báo cáo khoa học: Tracking interactions that stabilize the dimer structure of starch phosphorylase from Corynebacterium callunae Roles of Arg234 and Arg242 revealed by sequence analysis and site-directed mutagenesis

Số trang: 11      Loại file: pdf      Dung lượng: 438.01 KB      Lượt xem: 7      Lượt tải: 0    
Thư viện của tui

Hỗ trợ phí lưu trữ khi tải xuống: 5,500 VND Tải xuống file đầy đủ (11 trang) 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

Glycogen phosphorylases (GPs) constitute a family ofwidely spread catabolica1,4-glucosyltransferases that areactive as dimers of two identical, pyridoxal 5¢-phosphate-containing subunits. In GP fromCorynebacterium callunae,physiological concentrations of phosphate are requiredto inhibit dissociation of protomers and cause a 100-foldincrease in kinetic stability of the functional quarternarystructure.
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Tracking interactions that stabilize the dimer structure of starch phosphorylase from Corynebacterium callunae Roles of Arg234 and Arg242 revealed by sequence analysis and site-directed mutagenesis

Tài liệu được xem nhiều: