Báo cáo khoa học: Val216 decides the substrate specificity of a-glucosidase in Saccharomyces cerevisiae
Số trang: 7
Loại file: pdf
Dung lượng: 362.23 KB
Lượt xem: 5
Lượt tải: 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:
Thông tin tài liệu:
Differences in the substrate specificity ofa-glucosidasesshould be due to the differences in the substrate binding andthe catalytic domains of the enzymes. To elucidate suchdifferences of enzymes hydrolyzinga-1,4- and a-1,6-glu-cosidic linkages, twoa-glucosidases,maltase and isomaltase,from Saccharomyces cerevisiaewere cloned and analyzed.The cloned yeast isomaltase and maltase consisted of 589and 584 amino acid residues, respectively. There was 72.1%sequence identity with 165 amino acid alterations betweenthe two a-glucosidases. ...
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Val216 decides the substrate specificity of a-glucosidase in Saccharomyces cerevisiae
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Val216 decides the substrate specificity of a-glucosidase in Saccharomyces cerevisiae
Tìm kiếm theo từ khóa liên quan:
Report medicine traditional medicine scientific reports Crystal structure medical analysis biochemical studiesGợi ý tài liệu liên quan:
-
9 trang 20 0 0
-
63 trang 19 0 0
-
Báo cáo khoa học: Programmed cell death Apoptosis and alternative deathstyles
13 trang 19 0 0 -
Encyclopedia of Medical Anthropology
1119 trang 19 0 0 -
11 trang 16 0 0
-
Ebook Solid state physics (2/E): Part 1
258 trang 15 0 0 -
12 trang 15 0 0
-
Báo cáo khoa học: Lpx1p is a peroxisomal lipase required for normal peroxisome morphology
11 trang 14 0 0 -
6 trang 14 0 0
-
Rebuilding the Research Capacity at HUD
237 trang 14 0 0