Danh mục

Báo cáo Y học: Equilibrium unfolding and conformational plasticity of troponin I and T

Số trang: 8      Loại file: pdf      Dung lượng: 256.35 KB      Lượt xem: 4      Lượt tải: 0    
tailieu_vip

Hỗ trợ phí lưu trữ khi tải xuống: 4,000 VND Tải xuống file đầy đủ (8 trang) 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

The structures and stabilities of recombinant chickenmuscletroponin I (TnI) and T (TnT) were investigated by a com-bination of bis-ANS binding and equilibrium unfoldingstudies.Unlike most folded proteins, isolated TnI and TnTbind the hydrophobic fluorescent probe bis-ANS, indicatingthe existence of solvent-exposed hydrophobic domains intheir structures.Bis-ANS binding to binary or ternary mix-tures of TnI, TnT and troponin C (TnC) in solution is sig-nificantly lower than binding to the isolated subunits, whichcan be explained by burial of previously exposed hydro-phobicdomainsuponassociationof the subunits to formthenative troponin complex....
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo Y học: Equilibrium unfolding and conformational plasticity of troponin I and T

Tài liệu được xem nhiều: