protein : polymer của amino aicds (tt)

Hình dạng của protein nhạy cảm với nhiệt Vì được quyết định bởi các lực yếu, hình dạng protein nhạy cảm với các điều kiện môi trường không đủ khả năng phá vỡ liên kết hóa trị, nhưng có thể ảnh hưởng đuếu các tương tác phi hóa trị yếu, yếu tố quyết định cấu trúc bậc hai và bậc ba. Tăng nhiệt độ gây ra sự chuyển động nhanh hơn của các phân tử và vì vậy phá vỡ các liên kết hydro và tương tác kỵ nước Thay đổi pH có thể thay đổi kiểu ion hóa các...
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
protein : polymer của amino aicds (tt)Hình dạng của protein nhạy cảmvới nhiệtVì được quyết định bởi các lực yếu,hình dạng protein nhạy cảm với cácđiều kiện môi trường không đủ khảnăng phá vỡ liên kết hóa trị, nhưngcó thể ảnh hưởng đuếu các tươngtác phi hóa trị yếu, yếu tố quyếtđịnh cấu trúc bậc hai và bậc ba.>Tăng nhiệt độ gây ra sự chuyểnđộng nhanh hơn của các phân tử vàvì vậy phá vỡ các liên kết hydro vàtương tác kỵ nước>Thay đổi pH có thể thay đổi kiểuion hóa các nhóm carboxyl vàamino ở nhóm R của các aminoacid, vì thế phá vỡ kiểu hút và đẩyion.> Các chất phân cực ở nồng độ caonhư urea có thể phá vỡ các liên kếthydro, có vai trò quan trọng đối vớicấu trúc protein. Các dung môikhông phân cực cũng có thể phá vỡcấu trúc bình thường của protein.Sự mất cấu trúc ba chiều bìnhthường của protein được gọi là sựbiến tính, và nó luôn luôn đi kèmsự mất chức năng sinh học củaprotein (Hình 3.11). Sự biến tínhthường có tính vĩnh viên vì cácamino acid bị dấu bên trong giờđây bị phơi ra trên bề mặt và ngượclại, làm cho một cấu trúc mới hìnhthành hoặc các phân tử khác gắnvào protein. Luộc trứng làm biếntính các protein của nó, và nhưchúng ta biết, có tính vĩnh viễn.Tuy nhiên như chúng ta thấy trướcđây ở trường hợp của lysozyme,biến tính có thể có thể tính thuậnnghịch trong phòng thí nghiệm.Nếu protein được làm nguội hoặccác chất gây biến tính bị loại bỏ,protein có thể phục hồi lại hìnhdạng nguyên bản và chức năng.Chaperonin giúp định hình proteinCó hai tình huống khi một chuỗipolypeptide có nguy cơ gắn vớiphối tử không phù hợp. Thứ nhất,theo sau quá trình biến tính, cácnhóm R kỵ nước vốn trước đâynằm bên trong protein cách xa nướcbị phơi ra trên bề mặt. Vì các nhómnày có thể tương tác với các nhómcó tính chất tương tự trên các phântử khác, phân tử protein có thểngưng kết và trở nên không tan,mất đi chức năng của chúng. Thứhai, khi một protein mới được sảnxuất và chương gập xong, nó có thểphơi ra một mặt mà một phân tửkhông phù hợp có thể gắn vào.Trong tế bào một protein đôi khi cóthể gập sai khi nó được sản xuất ra.Điều này có thể có các hậu quảnghiêm trọng: Ở bệnh Alzheimer,các protein gập không đúng tích tụở não và gắn vào nhau tạo nên cácxơ ở những vùng não điều khiển trínhớ, tâm trạng và sự nhận thứckhông gian.Các cơ thể sống hạn chế sự tươngtác sai của protein bằng cách tạo ramột lớp protein gọi tên, đúng nhưvai trò của nó, là chaperonin (nhớlại chaperone-thường là một thầycô giáo-ở các buổi học nhảy ởtrường nhằm ngăn chặn các hànhđộng không đúng đắn giữa các họcsinh). Chaperonin được xác địnhđầu tiên ở ruồi giấm như là mộtprotein shock nhiệt, có vai tròngăn ngừa các protein biến tínhngưng tụ lại với nhau khi nhiệt độcủa thân ruồi bị tăng lên.Một số chaperonin hoạt động bằngcách bắt protein có nguy cơ gắn kếtsai vào trong một cũi phân tử(Hình 3.12). Cũi này được tạothành từ nhiều tiểu đơn vị giốngnhau và bản thân nó là một ví dụđiển hình của cấu trúc bậc bốn củaprotein. Trong cũi này, proteinquan tâm gập thành cấu trúc thíchhợp và sau đó được giải phóng ở tạithời điểm và địa điểm thích hợp