Danh mục

Báo cáo khoa học: Reformable intramolecular cross-linking of the N-terminal domain of heparin cofactor II

Số trang: 9      Loại file: pdf      Dung lượng: 324.19 KB      Lượt xem: 6      Lượt tải: 0    
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

The crystal structure of a heparin cofactor II (HCII)–thrombin Michaelis complex has revealed extensive con-tacts encompassing the N-terminal domain of HCII andexosite I of the proteinase. In contrast, the location of theN-terminal extension in the uncomplexed inhibitor wasunclear. Using a disulfide cross-linking strategy, we dem-onstrate that at least three different sites (positions 52, 54and 68) within the N terminus may be tethered in areformable manner to position 195 in the loop regionbetween helix D and strand s2A of the HCII molecule,suggesting that the N-terminal domain may interact withthe inhibitor scaffold in a permissive manner....
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Reformable intramolecular cross-linking of the N-terminal domain of heparin cofactor II

Tài liệu được xem nhiều:

Tài liệu liên quan: