Danh mục

Báo cáo khoa học: Replacement of helix 1¢ enhances the lipid binding activity of apoE3 N-terminal domain

Số trang: 10      Loại file: pdf      Dung lượng: 420.56 KB      Lượt xem: 5      Lượt tải: 0    
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

The N-terminal domain of human apolipoprotein E (apoE-NT) harborsresidues critical for interaction with members of the low-density lipoproteinreceptor (LDLR) family. Whereas lipid free apoE-NT adopts a stable four-helix bundle conformation, a lipid binding induced conformational adapta-tion is required for manifestation of LDLR binding ability.
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Replacement of helix 1¢ enhances the lipid binding activity of apoE3 N-terminal domain

Tài liệu được xem nhiều:

Tài liệu liên quan: