Danh mục

Báo cáo khoa học: Structural and thermodynamic analyses of Escherichia coli RNase HI variant with quintuple thermostabilizing mutations

Số trang: 11      Loại file: pdf      Dung lượng: 915.80 KB      Lượt xem: 7      Lượt tải: 0    
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

A combination of five thermostabilizing mutations, Gly23fiAla,His62fiPro, Val74fiLeu, Lys95fiGly, and Asp134fiHis, has beenshown to additively enhance the thermostability of Escherichia coliRN-ase HI [Akasako A, Haruki M, Oobatake M & Kanaya S (1995)Biochem-istry 34,8115–8122]. In this study, we determined the crystal structure ofthe protein with these mutations (5H-RNase HI) to analyze the effects ofthe mutations on the structure in detail.
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Structural and thermodynamic analyses of Escherichia coli RNase HI variant with quintuple thermostabilizing mutations

Tài liệu được xem nhiều:

Tài liệu liên quan: