protein : polymer của amino aicds

Các chức năng của protein bao gồm tham gia vào các cấu trúc, bảo vệ, vận chuyển, xúc tác, miễn dịch, điều hòa và vận chuyển. Trong số những chức năng của các đại phân tử liệt kê ở trên, chỉ có chức năng dự trữ năng lượng và chứa thông tin di truyền thường không do protein thực hiện.
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
protein : polymer của amino aicds Các chức năng của protein bao gồmtham gia vào các cấu trúc, bảo vệ,vận chuyển, xúc tác, miễn dịch,điều hòa và vận chuyển. Trong sốnhững chức năng của các đại phântử liệt kê ở trên, chỉ có chức năngdự trữ năng lượng và chứa thôngtin di truyền thường không doprotein thực hiện.Protein có kích thước thay đổi từnhỏ như những enzymeribonuclease A tiêu hủy RNA, cótrọng lượng phân tử 5,733 gồm 51amino acid, đến rất lớn như proteinvận chuyển cholesterolapolipoprotein B, có trọng lượngphân tử 513,000 gồm 4,636 aminoacid. (Từ residue cũng nhưmonomer đều chỉ một đơn phântrong cấu trúc đa phân). Mỗiprotein này là một chuỗi đa phâncác amino acid (chuỗi polypeptide)không phân nhánh được gập lạithành hình dạng ba chiều đặc trưng.Nhiều protein đòi hỏi nhiều hơnmột chuỗi polypeptide để tạo nênđơn vị chức năng. Ví dụ proteinvận chuyển oxy hemoglobin gồmbốn chuỗi được gập riêng và liênkết với nhau để tạo nên một proteincó thể thực hiện chức năng. Nhưchúng ta sẽ thấy sau trong cuốnsách này, vô số các protein có thểliên kết, tạo nên các bộ máy đaprotein để thực hiện những vai tròphức tạp như sự tổng hợp DNA.Thành phần của một protein nóiđến số lượng của các amino acidkhác nhau mà nó chứa. Không phảimọi protein đều chứa tất cả cácamino acid hay có cùng số lượngmỗi loại amino acid. Sự đa dạng vềsố lượng và trình tự amino acid lànguồn gốc của sự đa dạng về cấutrúc và chức năng của protein.Một số chương tiếp theo sẽ mô tảcác chức năng của protein. Để hiểuchúng trước hết chúng ta tìm hiểuvề cấu trúc protein. Đầu tiên chúngta sẽ tìm hiểu các tính chất củaamino acid và xem xem chúng liênkết như thế nào để tạo thànhprotein. Sau đó chúng ta sẽ xem xétmột cách hệ thống cấu trúc proteinvà tìm hiểu rõ một chuỗi aminoacid thẳng được gập một cáchthống nhất thành cấu trúc ba chiềugọn gẽ như thế nào. Cuối cùngchúng ta sẽ tìm hiểu cấu trúc bachiều này cung cấp một môi trườngHóa Lý đặc thù như thế nào mà nóảnh hưởng tới phương thức cácphân tử khác tương tác với protein.Protein được cấu tạo từ amino acidTrong chương 2 chúng ta đã xemxét kỹ cấu trúc của amino acid vàxác định bốn nhóm khác nhau gănvới nguyên tử carbon trung tâm ():một nguyên tử hydro, một nhóm +amino (NH 3, một nhóm carboxyl(COO-), và một chuỗi bên khácnhau ở mỗi amino acid, hay nhómR.Nhóm R của amino acid có vai tròquan trọng trong việc quyết địnhcấu trúc ba chiều và chức năng củaprotein đại phân tử. Chúng đượcnhấn mạnh bằng cách tô trắng ởbảng 3.2.Như bảng 3.2 cho thấy, amino acidđược nhóm và phân biệt bởi cácchuỗi bên. Một số chuỗi bên mangđiện (+1, -1) trong khi số khác phân + -cực (δ , δ ) còn một số khác khôngphân cực và kỵ nước.> Năm amino acid có chuỗi bênmang điện hút nước (tức ưa nước)và các ion tích điện trái dấu> Năm amino acid có chuỗi bênphân cực có xu hướng tạo liên kếthydro yếu với nước và với các chấtmang điện hoặc phân cực. Nhữngamino acid này cũng ưa nước> Bảy amino acid có chuỗi bên lànhững carbohydrate không phâncực hoặc là những hydrocarbon cóhiệu chỉnh một phần. Trong môitrường nước của tế bào các chuỗibên kỵ nước này có thể thu lại vớinhau vào bên trong protein. Nhữngamino acid này kỵ nước> Ba amino acid - cystein, glycinevà proline - là những trường hợpđặc biệt mặc dù nhóm R của chúngnói chung là kỵ nước.Chuỗi bên của cystein, có đầumang nhóm -SH, có thể phản ứngvới một chuỗi bên của cystein đểtạo liên kết hóa trị gọi là cầu nốidisulfide (-S-S-). Cầu nối disulfidegiúp quyết định cách một chuỗipolypeptide gập. Khi cystein khôngtạo nên cầu nối disulfide, chuỗi bêncủa nó có tính kỵ nước.Chuỗi bên của glycine là một phântử H và nó đủ nhỏ để khớp vàonhững góc hẹp của phần bên trongcủa một phân tử protein nơi cácchuỗi lớn không khớp vừa.Proline khác với các amino acidkhác vì nó chứa một nhóm aminocó hiệu chỉnh thiếu một hydro ởNitơ, làm hạn chế khả năng liên kếthydro của nó. Cấu trúc vòng củaproline cũng hạn chế sự quay quancarbon alpha, vì vậy proline thườngđược tìm thấy ở những chỗ gậphoặc uốn của protein.Liên kết peptide nối các amino acidlại với nhauKhi các amino acid trùng hợp, cácnhóm carboxyl và amino acid gắnvới carbon alpha là những nhómtham gia phản ứng. Nhóm carboxylcủa amino acid này phản ứng vớinhóm amine của một amino acidkhác, qua phản ứng trùng hợp tạothành một liên kết peptide. Hình3.5 cho chúng ta một mô tả đơngiản hóa của phản ứng này. (Trongcơ thể sống các phân tử khác phảihoạt hóa các amino acid này đểphản ứng có thể xảy ra và có nhữngbước trung gian trong quá trìnhnày. Chúng ta sẽ xem xét các bướcnày ở chương 12).Cũng giống như một câu bắt đầubằng một chữ cái và kết thúc bằngmột dấu chấm, các chuỗipoplipeptide cũng có trật tự trướcsau. Chữ cái hóa học đánh dấuphía đầu của một chuỗi polypeptidelà nhóm amino của amino acid đầutiên trong chuỗi và được gọi là đầuN. Dấu chấm câu để kết thúcchuỗi là nhóm carboxyl của aminoacid cuối cùng, đầu C. Tất cả cácnhóm amino và carboxyl kháctrong chuỗi (ngoại trừ ở các chuỗibên) đều tham gia vào sự tạo thànhliên kết peptide vì vậy chúng khôngtồn tại trong chuỗi ở dạng tự donhư ban đầu. Các nhà Hóa Sinh họcnói đến chiều N->C, hay amino-to-carboxyl của các polypeptide.Liên kết peptide có hai tính chấtđóng vai trò quan trọng trong cấutrúc bậc ba của protein:>Không giống như nhiều liên kếthóa trị đơn trong đó các nhóm ở haiđầu liên kết có thể quay tự do trongkhông gian, liên kết peptide C-Ntương đối cố định. Các nguyên tửcạnh nhau (hai carbon alpha của haiamino acid kề nhau) không quayđược vì liên kết peptide có phầnmang tính chất liên kết đôi. Đặcđiểm này hạn chế sự gập của cácchuỗi polypeptide.>O gắn với C (C-O) ở nhómcarboxyl mang một điện tích âmnhỏ (δ–) trái lại H gắn với Nitơ (N-H) hơi tích điện dương (δ+). Sự bấtđối xứng về điện tích này ưu tiêncác liên kết hydro bên trong chínhphân tử prote ...