Danh mục

Báo cáo khoa học: Solution structure and stability of the full-length excisionase from bacteriophage HK022

Số trang: 13      Loại file: pdf      Dung lượng: 506.25 KB      Lượt xem: 5      Lượt tải: 0    
Jamona

Phí tải xuống: 6,500 VND Tải xuống file đầy đủ (13 trang) 0
Xem trước 2 trang đầu tiên của tài liệu này:

Thông tin tài liệu:

Heteronuclear high-resolution NMR spectroscopy wasemployed to determine the solution structure of the excisi-onase protein (Xis)from thek-like bacteriophage HK022and to study its sequence-specificDNA interaction. Aswild-typeXiswas previously characterizedas a generallyunstableprotein, abiologicallyactiveHK022Xismutantwithasingleamino acid substitutionCys28fiSerwas used in this work.This substitution has been shown to diminish the irreversi-bility of Xis denaturation and subsequent degradation, butdoes not affect the structural or thermodynamic propertiesof the protein, as evidenced by NMR and differential scan-ning calorimetry. ...
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Báo cáo khoa học: Solution structure and stability of the full-length excisionase from bacteriophage HK022

Tài liệu được xem nhiều:

Gợi ý tài liệu liên quan: