Bài giảng Nguyên lý hoá sinh: Bài 3B - PGS.TS. Bùi Văn Lệ

Bài giảng Nguyên lý hoá sinh: Bài 3B cung cấp cho người đọc những kiến thức như: Tổng quan về cấu trúc protein; Cấu trúc bậc 1 protein; Cấu trúc bậc hai của protein; Cấu trúc bậc ba và bậc bốn của protein; Sự biến tính và sự gấp cuộn của protein; Khả năng gắn thuận nghịch vào ligand của Protein: Các protein liên kết với oxy. Mời các bạn cùng tham khảo!
Nội dung trích xuất từ tài liệu:
Bài giảng Nguyên lý hoá sinh: Bài 3B - PGS.TS. Bùi Văn Lệ David L. Nelson and Michael M. Cox LEHNINGERPRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY Sixth Edition BÀI. 3 PROTEIN: (CẤU TRÚC & CHỨC NĂNG) © 2016 PGS.TS. BÙI VĂN LỆ 4.0 Tổng quan về cấu trúc proteinMỗi protein đều có cấu trúc không gian 3 chiều phản ánh chức năng của nó.Cấu trúc của protein được ổn định bởi nhiều tương tác yếu. Các tương tác kỵ nước đóng vai trò chính trong việc ổn định dạng hình cầu của hầu hết các protein tan; các liên kết hydro và tương tác ion được tối ưu hóa trong hầu hết các cấu trúc bền vững nhất theo nhiệt động học.Một cấu trạng của protein được ổn định chủ yếu nhờ các tương tác yếu Các protein ở cấu hình gấp cuộn có chức năng được gọi là protein tự nhiên (native proteins). Glycine Cấu trúc bậc bốn của deoxyhemoglobin Cấu trúc của enzyme chymotrypsin, một (a) A ribbon representation protein hình cầu (b) A space-filling model (PDB file 6GCH)Các cấu trúc 3 chiều đã biết của các protein được lưu trữ trong Ngân Hàng Dữ Liệu Protein (The Protein Data Bank – PDB). Mỗi cấu trúc được gán 1 mã số gồm 4 ký tự, hay PDB ID.4.1 Cấu trúc bậc 1 protein Là các trình tự thẳng của amino acid cùng nốivới nhau bởi các nối peptid. Cơ cấu nầy củng baogồm các nối cộng hóa trị khác như là nối –S-S-giửa các gốc phân tử cysteine kể cả trong khônggian nhưng không nằm trong trình tự amino acidthẳng. Nó bao gồm nối cộng hóa trị giữa các chuỗipolypeptid phân chia hay giửa phần khác của cùngmột chuổi thành bởi sự oxi hóa nhóm SH củacysteine (tạo cystine) và trải trên không gian. Cácnối -S-S- thường hiện diện trong protein ngoại bàohiếm tìm thấy trong protein nội bào.A chain S S 5 10 15 20 +H3N-Gly-Ile-Val-Gln-Gln-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-Asn-COO- | | S S | S S | |+H3N-Phe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tyr-Leu-Val-Cys-Gly-Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-Ala-COO- 5 10 15 20 25 30B chain Vì tất cả các nối amino acid là nối đơn nó có thể sắpxếp để cho mỗi chuỗi polypeptid chịu một sự thay đổicấu trạng xung quanh nối đơn. Tuy vậy phần lớn cácsắp xếp tự nhiên thành một dạng protein có hoạt tínhsinh học. Năm 1950 Linus Pauling dùng phương phápnhiễu xạ tia X khảo sát thấy rằng nối peptid là mộtnối chắc và phẳng. Họ thấy rằng nối C-N nối giữaamino acid ngắn hơn các các kiểu nối C-N khác.Pauling suy ra rằng nối peptid có một tính chất nốiđôi riêng phần (nối cộng hưởng). Sự rắn chắc nhưthế sẻ một vài hậu quả là chúng không thể quay tựdo và nó làm giới hạn một số cấu trạng có thể có.Hậu quả khác là trong đọan kéo dài của polypeptidbởi nhóm R xuất hiện trên hai phía đối nghịch.Pauling và cấu trạng proten4.2 Cấu trúc bậc hai của proteinBản chất của liên kết đồng hóa trị trongcác sườn polypeptide tạo nên sự đè néntrong cấu trúc. Nối peptide có tính chấtnối đôi một phần giữ cho toàn bộ nhómpeptide 6 nguyên tử ở cấu hình phẳngcứng nhắc. Các nối N-Cα và Cα-C cóthể xoay luân phiên nhau để vạch rõ cácgóc có hai mặt ɸ và Ψ tương ứng Lập thể đè nén trên gốc phi & psi Một số vân đạo điện tử không thuận lợi bịloại bỏ cho một vài kết hợp phi&psi. phi = 0, psi = 180 không thuận lợi phi = 180, psi = 0 không thuận lợi phi = 0, psi = 0 không thuận lợi Cấu trúc bậc hai là sự gấp bình thườngcủa các vùng trong chuỗi polypeptid do liênkết hydrogen và các đặc tính nối peptid: Cơ cấu cộng hưởng giữa nối C-N Mặt phẳng phân chia trong nối C-N Cấu trạng trans giữa nối C-N ( trừ Gly) Lập thể giữa gốc ɸ (phi) và Ψ (psi) ...